Ornithine décarboxylase Notes et références | Menu de navigation1D7K4.1.1.179024-60-6Entrée IUBMBVue IntEnzEntrée BRENDAEntrée KEGGVoie métaboliqueProfilStructuresAmiGOEGOlire en ligne10623504
BactériologieEC 4.1.1
ECenzymelyasescarboxyleacide aminéornithineputrescineanaérobiosepHbactériologiemilieu de Moeller
Ornithine décarboxylase
Structure d'une ornithine décarboxylase humaine cristallisée (PDB 1D7K[1])
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | PLP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | Structures |
| GO | AmiGO / EGO |
L'ornithine décarboxylase (ODC) (EC 4.1.1. 17) est une enzyme de la famille des lyases libérant le groupement carboxyle de l'acide aminé ornithine selon la réaction :
Il y a production de putrescine (1,4-diaminobutane), une diamine primaire qui alcalinise le milieu. L'ornithine décarboxylase est une enzyme induite par l'anaérobiose et un pH acide.
En bactériologie, cette enzyme est recherchée grâce au milieu de Moeller à l'ornithine.
Notes et références |
(en) J.J. Almrud, M.A. Oliveira, A.D. Kern, N.V. Grishin, M.A. Phillips et M.L. Hackert, « Crystal structure of human ornithine decarboxylase at 2.1 A resolution: structural insights to antizyme binding », Journal of Molecular Biology, vol. 295, no 1, 7 janvier 2000, p. 7-16 (lire en ligne)
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